二硫键稳定蛋白质的几级结构

锌指结构属于蛋白质的超二级结构.锌指结构指的是在很多蛋白中存在的一类具有指状结构的模体,这些具有锌指结构的蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白.锌指结构的共同特征是通过肽链中氨基酸残基的特征基团与Zn2+的结合来稳定一种很短的,可自我折叠成手指形状的的多肽空间构型.锌指蛋白最初在非洲爪蟾的卵母细胞中发现,已知广泛分布在动物.植物和微生物中,人类基因组中可能有将近1%的序列编码的是含有锌指结构的蛋白质,目前人们已经清楚地知道锌指结构是识别特定碱基序列的一种普遍性的转录因子结构,但大多数含有锌

单个亚基本身具有三级结构,不同亚基之间的相互位置及亚基数目等构成四级结构.四级结构出现在含有多条肽链的蛋白质中,多条肽链之间的相互空间构象就形成四级结构.如果某蛋白质只有一条肽链,那么它就没有四级结构.四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构.四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成,有时含两条以上的多肽链,单独存在时一般没有生物活性.血红蛋白由4条一模一样,功能一样的肽连组成,其中每一条肽连可以称为一个亚基.

蛋白质的主链构象属于一级结构,W.T.阿斯特伯里用X射线衍射技术研究毛发.丝和羊毛纤维结构.α-角蛋白的结构等,发现了由氨基酸残基链形成的蛋白质主链构象. 蛋白质是组成人体一切细胞.组织的重要成分.机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与.一般说,蛋白质约占人体全部质量的18%,最重要的还是其与生命现象有关.

通常认为三级结构就有生物活性.比如催化结构域.底物结合结构域等,单独拆分之后,仍保留一定的生物活性.只有保持完整的蛋白质四级结构,这个蛋白质才能完全的发挥其应有的功能.但是只有非常巨大的蛋白质才有四级结构的,比如阿尔法螺旋,或者贝塔折叠等二级结构的变化,就能够影响一小部分生物功能,有最近的研究表明酶的某个loop环的改变能够影响蛋白质是否还有催化功能.

锌指结构是超二级结构,锌指结构指的是在很多蛋白中存在的一类具有指状结构的结构域,这些具有锌指结构的蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白. 锌指结构,一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元.是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成,形成的结构像手指状.

蛋白酶水解是一级结构被破坏,也就是肽键被破坏,不过蛋白酶水解,不是破坏了蛋白酶的所有肽键,而只是一部分肽键,蛋白酶水解最终使蛋白质失活,变成氨基酸. 蛋白酶,广泛存在于动物内脏.植物茎叶.果实和微生物中.微生物蛋白酶,主要由霉菌.细菌,其次由酵母.放线菌生产.

锌指结构属于三级结构,是一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元,是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成. 锌指结构指的是在很多蛋白中存在的一类具有指状结构的模体,这些具有锌指结构的蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白.锌指蛋白最初在非洲爪蟾的卵母细胞中发现,已知广泛分布在动物.植物和微生物中.

蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序,也是蛋白质最基本的结构.是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的.蛋白质一级结构是理解蛋白质结构.作用机制以及与其同源蛋白质生理功能的必要基础. 测定: 1.测定多肽链的数目. 2.拆分多肽链. 3.断开多肽链内的二硫键. 4.测定每一肽链的氨基酸组成. 5.鉴定多肽链的N-末端和C-末端. 6.裂解多肽链为较小的肽段. 7.测定各肽段的氨基酸序列. 8.利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构. 9.确定二硫键的位置.

二硫键是连接不同肽链或同一肽链的不同部分的化学键.它由含硫氨基酸形成,半胱氨酸被氧化成胱氨酸时即形成二硫键,二硫键是比较稳定的共价键,在蛋白质分子中,起着稳定肽链空间结构的作用.它是二硫键数目越多,蛋白质分子对抗外界因素影响的稳定性就愈大. 功能:二硫键与蛋白质高级结构的生物活性有关同时与蛋白质的复性也有关联.如核糖核酸酶A经巯基乙醇(还原剂)和尿素(蛋白质变性剂)处理后,发生变性作用,4对二硫键断裂,多肽链伸展开来,高级结构发生变化,失去生物活性.如果用透析法将大量还原剂和变性剂除去,在微量还